الإنزيمات تخفّض طاقة التنشيط لتسريع التفاعلات دون استهلاك؛ نربط الموقع النشط والفرضيتين، العوامل المؤثرة، وتكوين ATP من ADP.
آخر تحديث:
معظم تفاعلات الخلية تحتاج طاقة تنشيط — حداً أدنى قبل أن يبدأ التفاعل. الإنزيمات (غالباً بروتينات كروية) تُسرّع التفاعلات بخفض طاقة التنشيط دون أن تُستهلك في العملية.
الإنزيمات: عوامل حفازة حيوية تسرّع التفاعلات الكيميائية بتقليل طاقة التنشيط؛ لا تغيّر طاقة المتفاعلات أو النواتج النهائية.
صورة ذهنية: اربط كل قانون في هذا الموضوع بشكل أو مثال محلول قبل حفظ الصيغة وحدها.
كونه (1878): صاغ العالم الألماني ويلهلم كونه مصطلح إنزيمات (معنى «داخل الخميرة»). لاحقاً أظهر إدوارد بوخنر عام 1897 أن مستخلصاً من خميرة يحوّل السكروز إلى كحول و خارج الخلية الحية، وحصل على نوبل كيمياء 1907. اجعل الشكل 27 مرجعك لطاقة التنشيط، ثم الشكل 28 للموقع النشط والشكل 31 لفرضية التلاؤم المستحث.
مساحيق الغسيل الحيوية: إنزيمات تُزيل بقع البروتينات على الملابس وتعمل في حرارة منخفضة — توفير طاقة مقارنة بالغسيل الساخن فقط.
منحنى الطاقة: في الامتحان: الإنزيم يُنزّل «القمّة» (طاقة التنشيط) ولا يغيّر فرق الطاقة بين المتفاعلات والنواتج.
طاقة التنشيط هي الحد الأدنى من الطاقة اللازم لبدء التفاعل. يخفض الإنزيم هذه الطاقة بتكوين معقد مؤقت مع المادة المتفاعلة، ثم تتحرر النواتج ويبقى الإنزيم قادراً على تحفيز تفاعل جديد دون أن يُستهلك.
اربط الإنزيم دائماً بخفض طاقة التنشيط، ثم اربط ATP بدور حفظ الطاقة ونقلها داخل الخلية. هذا يمنع الخلط بين محفز التفاعل ومصدر الطاقة، ويجهزك لأسئلة المراجعة التي تطلب توضيح دور الإنزيمات وقراءة منحنيات طاقة التنشيط ودرجة الحرارة والرقم الهيدروجيني.
للإنزيم موقع نشط Active Site — تجويف من حموض أمينية يعمل قالباً للمادة المتفاعلة Substrate. عند الارتباط يتكوّن معقد الإنزيم–المادة المتفاعلة ثم تتحرر النواتج والإنزيم كما كان.
إنزيم المالتيز: يحلّل المالتوز إلى غلوكوزين: مالتوز + إنزيم المالتيز → معقد → 2 غلوكوز + إنزيم (شكل 29).
Glycogen Synthase (إنزيم تصنيع الغلايكوجين): يربط وحدات الغلوكوز لتكوين الغلايكوجين — مثال آخر على تخصص الإنزيم.
تفسر فرضية القفل والمفتاح عمل الإنزيم بأن شكل المادة المتفاعلة يطابق الموقع النشط مسبقاً، كما يطابق المفتاح القفل. أما فرضية التلاؤم المستحث فتضيف أن الموقع النشط قد يتغير شكله قليلاً عند الارتباط ليصبح أكثر ملاءمة للمادة المتفاعلة.
تخصص الإنزيم: يعود تخصص الإنزيم لمادة معينة إلى الشكل الثلاثي الأبعاد الفريد للموقع النشط، والذي يتحدد بتسلسل الحموض الأمينية المكونة له.
موقع واحد — مادتان: التلاؤم المستحث يفسر كيف يرتبط إنزيم واحد بمواد متفاعلة مختلفة الشكل في تفاعلات مختلفة.
أهمية الموقع النشط أنه يحدد المادة المتفاعلة المناسبة ويقربها بطريقة تسهل تكوين النواتج. وتفسر فرضية التلاؤم المستحث مرونة الموقع النشط عندما يتغير شكله قليلاً ليلائم المادة المتفاعلة.
نشاط الإنزيم يتأثر بـ درجة الحرارة، pH، تركيز الإنزيم، وتركيز المادة المتفاعلة.
درجة الحرارة المثلى في جسم الإنسان غالباً 35–40°C، قريباً من 37°C (شكل 32). فوق الدرجة المثلى يتغير شكل الموقع النشط ويفقد الإنزيم فعاليته.
pH: لكل إنزيم pH أمثل (شكل 33). معظم إنزيمات الجسم 6.0–8.0؛ الببسين في المعدة ≈1.5–2.0؛ التريبسين في الأمعاء ≈8.0.
تشبع المادة المتفاعلة: زيادة تركيز المادة المتفاعلة تزيد السرعة حتى تُشغَل كل المواقع النشطة — ثم تثبت السرعة (شكل 35).
مرافق الإنزيم (Coenzymes): عوامل مساعدة عضوية مثل و و؛ نواقل إلكترونات في تفاعلات الأكسدة والاختزال. العوامل غير العضوية تُسمى Cofactors.
: ناقل إلكترونات يُستخدم في تفاعلات البناء مثل البناء الضوئي.
تجربة الكازين/الحليب مع إنزيم التريبسين عند درجات حرارة مختلفة لتحديد الحرارة المثلى لهضم البروتين.
مضاعفة تركيز الإنزيم: إذا ضاعفت تركيز الإنزيم من X إلى 2X وبقيت باقي العوامل ثابتة، تتضاعف سرعة التفاعل تقريباً (شكل 34).
عند درجة حرارة قريبة من 60°C يتغير التركيب الفراغي للإنزيم ويتشوه الموقع النشط، لذلك لا تعود المادة المتفاعلة ترتبط بكفاءة. أما قرب 37°C فتكون إنزيمات جسم الإنسان غالباً عند درجة ملائمة للنشاط.
ATP (أدينوسين ثلاثي الفوسفات) = أدينين + رايبوز + 3 مجموعات فوسفات. الطاقة مخزّنة في الروابط بين مجموعات الفوسفات.
الفسفرة: إضافة مجموعة فوسفات إلى ADP لتكوين ATP بواسطة ATP Synthase (إنزيم إنتاج ATP) في التنفس الخلوي والبناء الضوئي.
تحلل الفوسفات: عند كسر الرابطة بين الفوسفات الثالث والثاني بواسطة ATPase تتحرر الطاقة فينتج ADP وفوسفات حرّة. كسر الرابطة بين الثاني والأول ينتج AMP وفوسفات.
عملة الطاقة: الخلية لا تخزّن ATP بكميات ضخمة؛ تُنتج وتُستهلك باستمرار حسب الحاجة.
عدّ الفوسفات: من AMP إلى ATP تحتاج مجموعتي فوسفات (خطوتا فسفرة: AMP→ADP→ATP).
الخيط الجامع: الإنزيم يخفض طاقة التنشيط، وATP ينقل الطاقة في الخلية، والعوامل مثل الحرارة وpH تغير كفاءة التفاعل. راجع أسئلة الدرس في نهاية الصفحة.
صوّر هذا الجدول وسمِّعه:
| المفهوم | القاعدة |
|---|---|
| الإنزيم | محفّز حيوي يخفض طاقة التنشيط ولا يُستهلك |
| القفل والمفتاح | الموقع النشط متمم تماماً لشكل المادة (ثابت) |
| التلاؤم المستحث | الموقع النشط يتغيّر شكله قليلاً عند الارتباط |
| العوامل المؤثرة | الحرارة، pH، التركيز، المثبطات، المرافقات |
| فوق الدرجة المثلى | تمسخ بنية الإنزيم فيفقد نشاطه |
| ATP | عملة الطاقة؛ الفسفرة تخزّن والتحلل يطلق الطاقة |
الحد الأدنى من الطاقة اللازم لبدء التفاعل الكيميائي.
تجويف في الإنزيم يتكون من حموض أمينية معينة، ويعمل قالباً ترتبط به المادة المتفاعلة التي يؤثر فيها الإنزيم.
المركب الذي يتشكل عند ارتباط المادة المتفاعلة بالموقع النشط للإنزيم.
عوامل مساعدة عضوية للإنزيمات مثل NAD+ وFAD وNADP+؛ تعمل مع الإنزيم في بعض التفاعلات.
جزيء عضوي يخزن الطاقة اللازمة لمعظم العمليات التي تحدث داخل خلايا الكائنات الحية.
عملية إضافة مجموعة فوسفات إلى ADP لتكوين ATP بواسطة ATP Synthase.
فرضية تقوم على أن شكل المادة المتفاعلة يتوافق مع شكل الموقع النشط للإنزيم ارتباطاً كاملاً كما تتداخل مسننات المفتاح بالتجاويف المتوافقة مع شكلها في القفل.
فرضية تقوم على أن شكل الموقع النشط للإنزيم يتغير تغيراً بسيطاً ومؤقتاً عند ارتباط المادة المتفاعلة به؛ لكي يصبح مناسباً لشكلها.
عوامل مساعدة غير عضوية (Cofactors) يتطلبها عمل بعض الإنزيمات، وتختلف عن مرافقات الإنزيم العضوية (Coenzymes).
الجزيء الذي ينتج عند تحطم الرابطة بين مجموعة الفوسفات الثالثة والثانية في ATP، ويستخدم في عملية الفسفرة.
الجزيء الذي ينتج عند تحطم الرابطة بين مجموعة الفوسفات الثانية والأولى في ADP.
مرافق إنزيم وناقل إلكترونات يُستخدم في تفاعلات البناء مثل البناء الضوئي.
ما الفرق بين ATP Synthase و ATPase؟
ATP Synthase يحفّز الفسفرة (ADP + Pi → ATP) لتخزين الطاقة. ATPase يحفّز تحلل رابطة فوسفات في ATP (ATP → ADP + Pi + طاقة) لتحرير الطاقة.
اكتب معادلة اختزال NAD+ إلى NADH.
NAD+ + 2H+ + 2e- ⇌ NADH + H+
كيف يمكن تحديد الرقم الهيدروجيني (pH) الأمثل لنشاط إنزيم معيّن انطلاقاً من العلاقة بين pH وسرعة التفاعل؟ ولماذا يُعدّ الببسين استثناءً عن المدى المعتاد لإنزيمات جسم الإنسان؟
يتحدّد الرقم الهيدروجيني الأمثل عند القيمة التي تكون عندها سرعة تفاعل الإنزيم (نشاطه) في أعلى مستوى لها، إذ يكون الموقع النشط عندها بأنسب شكل لارتباط المادة المتفاعلة؛ وتنخفض السرعة كلما ابتعدنا عن هذه القيمة سواء بالزيادة أو النقصان. معظم إنزيمات جسم الإنسان لها pH أمثل بين 6.0–8.0، لكن الببسين (إنزيم هضمي في المعدة) استثناء لأن وسطه الحمضي القوي في المعدة يجعل الـpH الأمثل له نحو 1.5–2.0.
وضّح دور الإنزيمات في التفاعلات الكيميائية في الخلية؟
تعمل الإنزيمات محفّزات حيوية تسرّع التفاعلات بخفض طاقة التنشيط دون أن تُستهلك أو تتغيّر في نهاية التفاعل.
قارن بين فرضية القفل والمفتاح وفرضية التلاؤم المستحث من حيث شكل الموقع النشط؟
في القفل والمفتاح يكون الموقع النشط ثابت الشكل ومتمماً تماماً للمادة؛ وفي التلاؤم المستحث يكون مرناً يتغيّر شكله قليلاً ليحتضن المادة عند ارتباطها.
بطاقات مهمة
بروتينات (معظمها كروية الشكل) تُحفّز التفاعلات الكيميائية وتسرّعها من دون أن تُستهلَك فيها.
طاقة التنشيط هي الطاقة اللازمة لبدء التفاعل الكيميائي؛ وتُسرّع الإنزيمات التفاعل عن طريق تقليل طاقة التنشيط اللازمة له.
الموقع النشط: تجويف في الإنزيم يعمل قالبًا ترتبط به المادة المتفاعلة التي يؤثّر فيها الإنزيم؛ وعند ارتباطها يتشكّل معقّد الإنزيم–المادة المتفاعلة.
القفل والمفتاح: شكل المادة المتفاعلة يتوافق تمامًا مع شكل الموقع النشط (كتداخل المفتاح في القفل)؛ التلاؤم المستحَث: يتغيّر شكل الموقع النشط تغيّرًا بسيطًا ومؤقتًا عند ارتباط المادة ليصبح مناسبًا لشكلها.
درجة الحرارة، والرقم الهيدروجيني pH، وتركيز الإنزيم، وتركيز المادة المتفاعلة.
لكل إنزيم درجة حرارة مثلى تكون عندها سرعة التفاعل أعلى ما يمكن (معظم إنزيمات الإنسان بين 35–40°C)؛ وعند ارتفاع الحرارة فوق المثلى يتغيّر شكل الموقع النشط فيقلّ النشاط تدريجيًا حتى يفقد الإنزيم قدرته على العمل.
بين pH 6.0–8.0؛ والاستثناء هو الببسين (إنزيم هضم في المعدة) الذي يعمل بأقصى فاعلية عند pH 1.5–2.0 تقريبًا.
زيادة تركيز الإنزيم تزيد سرعة التفاعل (مواقع نشطة أكثر للارتباط)؛ وزيادة تركيز المادة المتفاعلة تزيد السرعة حتى تُشغَل جميع المواقع النشطة، فتثبت السرعة مهما زاد التركيز بعدها.
العوامل المساعدة (Cofactors): مواد يتطلّبها عمل بعض الإنزيمات؛ وإذا كانت هذه العوامل مواد عضوية تُسمّى مرافقات الإنزيمات (Coenzymes).
مرافقات إنزيم تعمل نواقل للإلكترونات في تفاعلات الأكسدة والاختزال؛ تستقبل الإلكترونات ذات الطاقة الكبيرة مع البروتونات فتُختزل إلى NADH وFADH₂ في سلسلة نقل الإلكترون في الغشاء الداخلي للميتوكندريا أثناء التنفّس الخلوي.
نصائح للمراجعة
موضوعات أخرى في الوحدة