تجاوز إلى المحتوى الرئيسي
تابعنا على تيليجرامانضم

الإنزيمات وجزيء حفظ الطاقة ATP

كيمياء الحياة · العلوم الحياتية

آخر تحديث:

محتويات الموضوع (١٥)

شرح الموضوع

للإنزيمات دور مهم في تحفيز التفاعلات الكيميائية وتسريعها، ولجزيء حفظ الطاقة ⁦ATP⁩ أيضًا دور في بعض التفاعلات التي تُحفّزها الإنزيمات.

نتاجات التعلُّم:

  • أوضّح دور الإنزيمات في التفاعلات الكيميائية في الخلية.
  • أستقصي بعض العوامل المؤثّرة في نشاط الإنزيم.
  • أوضّح دور جزيئات حفظ الطاقة ⁦ATP⁩ في الخلية.

الإنزيمات: محفّزات تعمل داخل الخلية

لاحظ العالم إدوارد بوخنر ⁦Buchner⁩ عند إضافته مستخلصًا من خلايا الخميرة إلى سُكّر السكروز تحطُّم هذا السُّكّر، وإنتاج كحول وغاز ثاني أكسيد الكربون.

  • أُطلق على المواد المستخلصة من الخلايا اسم الإنزيمات ⁦Enzymes⁩، وهي تعني "داخل الخميرة".
  • نال بوخنر جائزة نوبل في الكيمياء عام 1907م بعد هذا الاكتشاف.

طاقة التنشيط: كيف تُسرّع الإنزيمات التفاعل؟

  • معظم التفاعلات الكيميائية التي تحدث داخل أجسام الكائنات الحيّة تحتاج إلى طاقة تنشيط ⁦Activation Energy⁩ عالية.
  • الإنزيمات تُسرّع بعض التفاعلات الكيميائية عن طريق تقليل طاقة التنشيط.
الشكل (24): تقليل طاقة التنشيط بوجود الإنزيم.
الشكل (24): تقليل طاقة التنشيط بوجود الإنزيم.

ما المقصود بطاقة التنشيط؟

آلية عمل الإنزيم

  • معظم الإنزيمات بروتينات كروية الشكل.
  • الإنزيمات عامَّةً تُحفّز التفاعلات الكيميائية من دون أن تُستهلك فيها.

الموقع النشط: أين تلتقي المادة بالإنزيم؟

  • قد يوجد للإنزيم أكثر من موقع نشط.
الشكل (25): الموقع النشط للإنزيم.
الشكل (25): الموقع النشط للإنزيم.
  • إنزيم تصنيع الغلايكوجين ⁦Glycogen Synthase⁩: يربط الوحدات البنائية (الغلوكوز) لتكوين الغلايكوجين.
  • إنزيم المالتيز ⁦Maltase⁩: يُسرّع تفكُّك المالتوز إلى جزيئي غلوكوز.
الشكل (26): آلية عمل إنزيم المالتيز.
الشكل (26): آلية عمل إنزيم المالتيز.
  • تُمثَّل آلية عمل الإنزيم بالمعادلة الآتية:
  • المادة المُتفاعلة + إنزيم ⇌ (مُعقَّد الإنزيم - المادة المُتفاعلة) ⇌ إنزيم + المادة الناتجة
  • مالتوز + إنزيم المالتيز ⇌ (مُعقَّد المالتيز - المالتوز) —H2O\text{H}_2\text{O}← إنزيم المالتيز + (2) غلوكوز

ما أهمية الموقع النشط؟

الربط بتكنولوجيا النانو:

الفرضيات التي تُفسِّر ارتباط الإنزيم بالمادة التي يُؤثِّر فيها

القفل والمفتاح أم التلاؤم المستحث؟

  • وضع العلماء فرضيتين لتفسير عملية ارتباط المادة المُتفاعلة بالموقع النشط للإنزيم، هما:
  • فرضية القُفل والمفتاح ⁦Lock and Key Hypothesis⁩
  • فرضية التلاؤم المُستحثّ ⁦Induced Fit Hypothesis⁩
الشكل (27): ارتباط المادة المُتفاعلة بالموقع النشط للإنزيم بحسب فرضية القُفل والمفتاح.
الشكل (27): ارتباط المادة المُتفاعلة بالموقع النشط للإنزيم بحسب فرضية القُفل والمفتاح.

فرضية القُفل والمفتاح ⁦Lock and Key Hypothesis⁩:

فرضية التلاؤم المُستحثّ ⁦Induced Fit Hypothesis⁩:

أيُّ الفرضيتين السابقتين تُفسِّر إمكانية ارتباط إنزيم له موقع نشط واحد بمادة مُتفاعلة في تفاعل ما، وبمادة مُتفاعلة أخرى في تفاعل آخر؟

العوامل المُؤثِّرة في نشاط الإنزيم

الحرارة المُثلى: متى يعمل الإنزيم بأقصى سرعة؟

  • تُؤثِّر في نشاط الإنزيمات عوامل، منها: درجة الحرارة، والرقم الهيدروجيني ⁦pH⁩، وتركيز الإنزيم وتركيز المادة المُتفاعِلة.

درجة الحرارة

  • عند الارتفاع فوق الحرارة المُثلى: شكل الموقع النشط يتغيَّر، ويصبح غير مُتوافق مع المادة المُتفاعلة.
  • يقل نشاط الإنزيم تدريجيًّا باستمرار الارتفاع حتى يفقد قدرته على العمل.
  • عند الانخفاض: الموقع النشط لا يتغيَّر عادةً، لكنَّ نشاط الإنزيم ينخفض أيضاً.
  • في جسم الإنسان: تعمل معظم الإنزيمات بصورة مُثلى بين 35°C35°\text{C} و40°C40°\text{C}، قرب حرارة الجسم 37°C37°\text{C}.
الشكل (29): أثر درجة الحرارة في سرعة تفاعل يُحفِّزه إنزيم.
الشكل (29): أثر درجة الحرارة في سرعة تفاعل يُحفِّزه إنزيم.

أَتتبَّع تأثير سرعة تفاعل يُحفِّزه إنزيم بزيادة درجة الحرارة.

الرقم الهيدروجيني

الرقم الهيدروجيني: لكل إنزيم قيمة مُثلى

  • إذا تغيَّر الرقم الهيدروجيني ⁦pH⁩ للوسط، فإنَّ شكل الموقع النشط للإنزيم يتغيَّر.
  • لمعظم الإنزيمات في جسم الإنسان: pH=6.0−8.0\text{pH} = 6.0 - 8.0.
  • إنزيم التريبسين في الأمعاء: pH=8.0\text{pH} = 8.0 تقريباً.
  • إنزيم البيسين (هضم في المعدة) من الاستثناءات: يعمل بأقصى فاعلية عند pH=1.5−2.0\text{pH} = 1.5 - 2.0 تقريباً.
الشكل (30): أثر الرقم الهيدروجيني في سرعة تفاعلين يُحفِّز أحدهما إنزيم البيسين، ويُحفِّز الآخر إنزيم التريبسين.
الشكل (30): أثر الرقم الهيدروجيني في سرعة تفاعلين يُحفِّز أحدهما إنزيم البيسين، ويُحفِّز الآخر إنزيم التريبسين.

تركيز الإنزيم وتركيز المادة المُتفاعلة

التركيز والسرعة: متى تتوقف الزيادة؟

  • كُلَّما زاد تركيز الإنزيم زادت سرعة التفاعل الكيميائي؛ إذ تتوافر أعداد أكبر من المواقع النشطة للارتباط بالمادة المُتفاعلة.
  • عند مضاعفة تركيز الإنزيم من ⁦1X⁩ إلى ⁦2X⁩، مع إبقاء جميع العوامل الأخرى ثابتة، تكون سرعة التفاعل مثلي سرعته في الحالة الأولى.
الشكل (31): سرعة التفاعل الكيميائي بوجود تراكيز مختلفة من الإنزيم.
الشكل (31): سرعة التفاعل الكيميائي بوجود تراكيز مختلفة من الإنزيم.
  • كُلَّما زاد تركيز المادة المُتفاعلة زادت سرعة التفاعل الكيميائي.
  • عندما تُشغل جميع المواقع النشطة المتوافرة في جزيئات الإنزيم بجزيئات المادة المُتفاعلة، تثبت سرعة التفاعل بصرف النظر عن مقدار الزيادة في تركيزها.
الشكل (32): العلاقة بين تركيز المادة المُتفاعلة وسرعة التفاعل.
الشكل (32): العلاقة بين تركيز المادة المُتفاعلة وسرعة التفاعل.

أذكرُ سببًا لثبات سرعة تفاعل كيميائي يُحفِّزه إنزيم ما.

العوامل المساعدة ومُرافقات الإنزيمات

مُرافقات الإنزيمات: ناقلات الإلكترونات

  • مثالان على مُرافقات الإنزيم: ⁦NAD+⁩ و⁦FAD⁩، وتعمل بوصفها نواقل للإلكترونات في عديد من تفاعلات الأكسدة والاختزال في الخلية.
  • NAD+: Nicotinamide Adenine Dinucleotide.
  • FAD: Flavin Adenine Dinucleotide.
  • الاختزال: تستقبل الإلكترونات ذات الطاقة الكبيرة مع البروتونات، فتُختزل إلى ⁦NADH⁩ و⁦FADH2⁩.
  • التأكسد: تفقد الإلكترونات إلى جزيئات أخرى في سلسلة نقل الإلكترون في الغشاء الداخلي للميتوكندريا في أثناء التنفس الخلوي.
NAD++2H++2e−→تأكسداختزالNADH+H+NAD^+ + 2H^+ + 2e^- \xrightarrow[\text{تأكسد}]{\text{اختزال}} NADH + H^+
FAD+2H++2e−→تأكسداختزالFADH2FAD + 2H^+ + 2e^- \xrightarrow[\text{تأكسد}]{\text{اختزال}} FADH_2
  • مثال آخر: جزيء ⁦NADP+ Nicotinamide Adenine Dinucleotide Phosphate⁩؛ وهو ناقل إلكترونات يُستخدم في تفاعلات البناء، مثل عملية البناء الضوئي.

أكتب معادلة اختزال جزيء ⁦NAD+⁩ إلى ⁦NADH⁩.

نشاط: أثر الحرارة في نشاط إنزيم التريبسين

تجربة الحليب: كيف تؤثر الحرارة في التريبسين؟

التحليل والاستنتاج:

أُصنِّف الأنابيب إلى أنابيب ظهرت عليها علامة ⁦X⁩، وأنابيب لم تظهر عليها هذه العلامة.

أستنتج درجة الحرارة المُثلى لعمل إنزيم التريبسين.

أُفسِّر سبب عدم ظهور علامة ⁦X⁩ على أحد أنابيب الاختبار.

أتواصل: أُناقش زملائي/زميلاتي في النتائج التي توصَّلتُ إليها.

جزيء حفظ الطاقة

جزيء حفظ الطاقة: كيف تُخزَّن الطاقة وتتحرر؟

  • يتكوّن جزيء ⁦ATP⁩ من القاعدة النيتروجينية أدينين ⁦Adenine⁩، وسُكّر الرايبوز، وثلاث مجموعات من الفوسفات.
  • الروابط بين مجموعات الفوسفات تُخزّن طاقة كيميائية.
  • تكوين ⁦ATP⁩: يُنتج بفعل إنزيم إنتاج ⁦ATP Synthase⁩، وبذلك تُخزّن الطاقة الكيميائية في الرابطة بين مجموعتي الفوسفات.
  • يُحفّز إنزيم إنتاج ⁦ATP⁩ الفسفرة في عمليتي التنفس الخلوي والبناء الضوئي.
  • تحطيم رابطة بين مجموعتي الفوسفات تتحرّر الطاقة المُختزَنة فيها، وتنتج مجموعة فوسفات حُرّة:
  • بين الثالثة والثانية بفعل إنزيم ⁦ATPase⁩: ينتج جزيء أدينوسين ثنائي الفوسفات ⁦ADP⁩.
  • بين الثانية والأولى: ينتج جزيء أدينوسين أُحادي الفوسفات ⁦AMP⁩.
الشكل (33): جزيء حفظ الطاقة ATP.
الشكل (33): جزيء حفظ الطاقة ⁦ATP⁩.

كم مجموعة فوسفات تلزم لتحويل جزيء ⁦AMP⁩ إلى جزيء ⁦ATP⁩؟

ممَّ يتكوَّن الأدينوسين؟

مراجعة الدرس

اختبر نفسك: أسئلة مراجعة الدرس

تعريفات أساسية

طاقة التنشيط

الطاقة اللازمة لبدء التفاعل الكيميائي

الإنزيمات

تُحفّز التفاعلات الكيميائية من دون أن تُستهلك فيها

الموقع النشط

يوجد للإنزيم موقع نشط ⁦Active Site⁩ في صورة تجويف يتكوَّن من حموض أمينية مُعيَّنة، ويعمل قالبًا ترتبط به المادة المُتفاعلة ⁦Substrate⁩ التي يُؤثّر فيها الإنزيم

مُعقَّد الإنزيم - المادة المُتفاعلة

ترتبط المادة المُتفاعلة بالموقع النشط للإنزيم

فرضية القُفل والمفتاح

شكل المادة المُتفاعلة يتوافق مع شكل الموقع النشط للإنزيم؛ لذا ترتبط المادة المُتفاعلة بالموقع النشط ارتباطًا كاملًا

فرضية التلاؤم المُستحثّ

شكل الموقع النشط للإنزيم يتغيَّر تغيُّرا بسيطًا ومُؤقَّتًا عند ارتباط المادة المُتفاعلة به؛ لكي يُصبح مُناسبًا لشكلها

درجة الحرارة المُثلى

تكون عندها سرعة التفاعل الذي يُحفِّزه الإنزيم أعلى ما يُمكن

رقم هيدروجيني أمثل

تكون عنده سرعة التفاعل الذي يُحفِّزه الإنزيم أعلى ما يُمكن

أدينوسين ثلاثي الفوسفات

هو يُخزّن الطاقة اللازمة لمعظم العمليات التي تحدث داخل خلايا الكائنات الحيّة

الفسفرة

إضافة مجموعة فوسفات إلى جزيء أدينوسين ثنائي الفوسفات ⁦ADP⁩

بطاقات مهمة

العوامل المساعدة

يتطلَّب عمل الإنزيمات في بعض التفاعلات توافر عوامل عديدة، تُسمى العوامل المساعدة ⁦Cofactors⁩

معاينة موضوع «الإنزيمات وجزيء حفظ الطاقة ATP» من وحدة «كيمياء الحياة» في مادة العلوم الحياتية. أقسام الشرح: ١٥، التعريفات: ١٠، الأسئلة المحلولة: ٨.

المصدر: المركز الوطني لتطوير المناهج، الإنزيمات وجزيء حفظ الطاقة ATP (ص ٣٢–٤٠)

موضوعات أخرى في الوحدة

تابع الدراسة